Белки гормоны биологическая роль

Белки и их биологическая роль

Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Основные отличительные признаки белков:

1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;

2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;

3. наличие пептидных связей;

4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);

5. имеют сложную структурную организацию;

6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки — амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО — и NH3 + групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «—».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении — эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;

5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.

III. Гидрофильные свойства.

Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

— образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

В настоящее время насчитывается

5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.

В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.

Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.

Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.

К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).

К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.

Связь белковой части с небелковой может быть ковалентной, ионной и др.

источник

Белковые гормоны: описание, свойства, функции и строение

Гормоны — мельчайшие элементы, вырабатываемые нашим организмом. Однако без них невозможно ни существование человека, ни прочих живых систем. В статье мы приглашаем вас познакомиться с одной их разновидностью — белковыми гормонами. Приведем особенности, функции и описание данных элементов.

Что такое гормоны?

Начнем с ключевого понятия. Слово произошло от греч. ὁρμάω — «возбуждаю». Это органические биологически активные вещества, которые вырабатываются собственными железами внутренней секреции организма. Поступая в кровь, связываясь с рецепторами определенных клеток, они регулируют физиологические процессы, обмен веществ.

Белковые гормоны (как и все иные) — это гуморальные (переносимые в крови) регуляторы конкретных процессов, происходящих в органах и их системах.

Самое широкое определение: химические сигнальные вещества, вырабатываемые одними клетками организма для влияния на другие части тела. Гормоны синтезируются и позвоночными, к которым мы с вами относимся (специальными эндокринными железами), и животными, что лишены традиционной кровеносной системы, и даже растениями.

Главные функции гормонов

Эти регуляторы, к которым относятся белковые гормоны, призваны осуществлять в организме целый ряд функций:

  • Стимуляция или подавление роста.
  • Смена настроения.
  • Стимуляция или подавления апоптоза — гибели старых клеток в организме.
  • Стимуляция и подавление функций защитной системы организма — иммунитета.
  • Регуляция метаболизма — обмена веществ.
  • Подготовка организма к активным действиям, физическим нагрузкам — от бега до борьбы и спаривания.
  • Подготовка живой системы к важному периоду развития или функционирования — половому созреванию, беременности, родам, угасанию.
  • Контроль репродуктивного цикла.
  • Регуляция чувства насыщения и чувства голода.
  • Вызов полового влечения.
  • Стимуляция выработки других гормонов.
  • Самая важная задача — это поддержание гомеостаза организма. То есть, постоянства его внутренней среды.

Разновидности гормонов

Раз мы выделяем белковые гормоны, значит, существует определенная градация этих биологически активных веществ. По классификации их разделяют на следующие группы, отличающиеся своим особым строением:

  • Стероиды. Это химические полициклические элементы, имеющие липидную (жировую) природу. В основе структуры — стерановое ядро. Именно оно ответственно за единство их полиморфного класса. Даже малейшие различия стерановой основы будут обуславливать различия свойств гормонов данной группы.
  • Производные жирных кислот. Эти соединения отличает высокая нестабильность. Оказывают местное воздействие на расположенные по соседству клетки. Второе название — эйкозаноиды. Разделяются на тромбоксаны, простагландины и лейкотриены.
  • Производные аминокислот. В частности, это все же производные элемента тирозина — адреналин, тироксин, норадреналин. Синтезируются (образуются, вырабатываются) щитовидной железой, надпочечниками.
  • Гормоны белковой природы. Сюда входят и белковые, и пептидные, оттого второе название — белково-пептидные. Это гормоны, что вырабатывает поджелудочная железа, а также гипофиз и гипоталамус. Среди них важно выделить инсулин, гормон роста, кортикотропин, глюкагон. С некоторыми из гормонов белково-пептидной природы мы познакомимся подробнее на протяжении статьи.

Белковая группа

Отличается среди всех перечисленных своей разнообразностью. Вот основные гормоны, ее «населяющие»:

  • Гипоталамусовые рилизинг-факторы.
  • Тропные гормоны, вырабатывающиеся аденогипофизом.
  • Регуляторные вещества, выделяемые эндокринной тканью поджелудочной железы, — глюкагон и инсулин. Последний отвечает за должный уровень глюкозы (сахара) в крови, регулирует ее поступление в клетки мускулатуры и печени, где вещество обращается в гликоген. Если инсулин не вырабатывается или выделяется организмом недостаточно, у человека развивается сахарный диабет. Глюкагон и адреналин схожи по своему действию. Они, напротив, повышают содержание сахара в кровяной массе, способствуя распаду гликогена в печени — при этом процессе и образуется глюкоза.
  • Гормон роста. Соматотропин ответственен и за рост скелета, и за увеличение массы тела живого существа. Его недостаток приводит к аномалии — карликовости, избыток — к гигантизму, акромегалии (непропорционально большим рукам, ступням, голове).

Синтез в гипофизе

Данный орган вырабатывает большую часть белково-пептидных гормонов:

  • Гонадотропный гормон. Стимулирует процессы в организме, связанные с размножением. Ответственен за образование половых гормонов в половых железах.
  • Соматомедин. Гормон роста.
  • Пролактин. Гормон белкового обмена, ответственен за функциональность молочных желез, а также за выработку ими казеина (белка молока).
  • Полипептидные низкомолекулярные гормоны. Эти соединения влияют уже не на дифференцировку клеток, а на определенные физиологические процессы организма. Например, вазопрессин и окситоцин регулируют артериальное давление, «следят» за работой сердца.

Синтез в поджелудочной железе

В данном органе происходит синтез белковых гормонов, контролирующих углеводный обмен в организме. Это уже упомянутые нами инсулин и глюкагон. Сама по себе данная железа — экзокринная. Она также вырабатывает ряд пищеварительных ферментов, которые затем поступают в двенадцатиперстную кишку.

Всего лишь 1 % ее клеток будет находиться в составе так называемых островков Лангерганса. К ним относятся две особые разновидности частиц, которые функционируют, как эндокринные железы. Именно они и вырабатывают альфа-клетки (глюкагон) и бета-клетки (инсулин).

Кстати, современные ученые уже отмечают, что действие инсулина не ограничивается стимуляцией обращения глюкозы в гликоген в клетках печени. Этот же гормон ответственен за некоторые процессы пролиферации и дифференцировки во всех клетках.

Синтез в почках

В данном органе вырабатывается только один вид — эритропоэтин. Функции белковых гормонов данной группы — регуляция дифференцировки эритроцитов в селезенке и костном мозге.

Что касается синтеза самой белковой группы, то это достаточно сложный процесс. В нем задействована нервная центральная система — она действует через рилизинг-факторы.

Еще в тридцатые годы прошлого века советским исследователем Завадовским М. М. была открыта система, которую он назвал «плюс-минус-взаимодействие». Хорош пример данного закона регуляции на основе синтеза тироксина в щитовидке и синтеза в гипофизе тиреотропного гормона. Что мы видим здесь? Плюс-действие в том, что тиреотропный гормон будет стимулировать выработку щитовидной железой тироксина. А каково же минус-действие? Тироксин, в свою очередь, подавляет выработку гипофизом тиреотропного гормона.

В результате регуляции «плюс-минус-взаимодействие» мы отмечаем поддержание в крови постоянного обмена тироксина. При его недостатке деятельность щитовидки будет стимулироваться, а при избытке — подавляться.

Действие белковой группы

Давайте проследим теперь за действием белковых гормонов:

  1. Сами по себе они не проникают в клетку-мишень. Элементы находят на ее поверхности специальные белковые рецепторы.
  2. Последние «узнают» гормон и определенным образом связываются с ним.
  3. Связка будет, в свою очередь, активировать фермент, находящийся на внутренней стороны мембраны клетки. Его название — аденилатциклаза.
  4. Данный фермент начинаем превращать АТФ в циклическую АМФ (цАМФ). В иных случаях подобным образом из ГТФ получается цГМФ.
  5. цГМФ или цАМФ далее проследует в клеточное ядро. Там она будет активировать особые ядерные ферменты, фосфорилирующие белки — негистоновые и гистоновые.
  6. Итог — активация определенного набора генов. Например, в половых клетках начинают работать те, что ответственны за выработку стероидов.
  7. Последний этап всего описанного алгоритма — соответствующая дифференцировка.

Инсулин

Инсулин — белковый гормон, известный практически каждому человеку. И не случайно — он самый изученный на сегодня.

Ответственен за многогранное влияние на обмен веществ практически во всех тканях организма. Однако главное его предназначение — регуляция концентрации глюкозы в крови:

  • Увеличивает проницаемость плазматической клеточной массы для глюкозы.
  • Активирует ключевые фазы, ферменты гликолиза — процесса окисления глюкозы.
  • Стимулирует образование из глюкозы гликогена в специальных клетках мышц и печени.
  • Усиливает синтез белков и жиров.
  • Подавляет активную деятельность ферментов, расщепляющих жиры и белки. Иными словами, обладает и анаболическим, и антикатаболическим эффектом.

Абсолютная недостаточность инсулина приводит к развитию сахарного диабета первого типа, относительная недостаточность — к развитию диабета второго типа.

Молекулу инсулина образуют две полипептидные цепи, имеющие 51 аминокислотный осадок: А — 21, В — 30. Их соединяют два дисульфидных мостика через цистеиновые остатки. Третья дисульфидная связь располагается в А-цепи.

Инсулин человека отличается от инсулина свиньи всего одним аминокислотным остатком, от бычьего — тремя.

Гормон роста

Соматотропин, СТГ, соматотропный гормон — это все его названия. Гормон роста вырабатывается передней долей гипофиза. Его относят к полипептидным гормонам — также в этой группе пролактин и лактоген плацентарный.

Основное действие следующее:

  • У детей, подростков, молодых людей — ускорение линейного роста за счет удлинения трубчатых длинных костей конечностей.
  • Мощное антикатаболическое и анаболическое действие.
  • Усиление синтеза белка и торможение его распада.
  • Способствуют уменьшению отложений подкожных запасов жира.
  • Усиливает сгорание жира, стремится выровнять соотношение мышечной и жировой массы.
  • Повышает уровень глюкозы в крови, выступая антагонистом инсулина.
  • Участвует в углеводном обмене.
  • Воздействие на островковые участки поджелудочной железы.
  • Стимуляция поглощения костной тканью кальция.
  • Иммуностимуляция.

Кортикогормон

Другие названия — адренокортикотропный гормон, кортикотропин, кортикотропный гормон и проч. Состоит из 39-ти аминокислотных остатков. Вырабатывается базофильными клетками передней части гипофиза.

  • Контроль за синтезом и секрецией гормонов коры надпочечников, пучковой области. Его мишени — кортизон, кортизол, кортикостерон.
  • Попутно стимулирует образование эстрогенов, андрогенов, прогестерона.

Белковая группа — одна из важных в семействе гормонов. Является самой разнообразной по функциям, областям синтеза.

источник

Белки и их биологическая роль

Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Основные отличительные признаки белков:

1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;

2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;

3. наличие пептидных связей;

4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);

5. имеют сложную структурную организацию;

6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки — амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО — и NH3 + групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «—».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении — эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;

5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.

III. Гидрофильные свойства.

Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

— образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

В настоящее время насчитывается

5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.

В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.

Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.

Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.

К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).

К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.

Связь белковой части с небелковой может быть ковалентной, ионной и др.

источник

Белки и их биологическая роль

Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Основные отличительные признаки белков:

1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;

2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;

3. наличие пептидных связей;

4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);

5. имеют сложную структурную организацию;

6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки — амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО — и NH3 + групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «—».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении — эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;

5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.

III. Гидрофильные свойства.

Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

— образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

В настоящее время насчитывается

5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.

В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.

Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.

Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.

К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).

К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.

Связь белковой части с небелковой может быть ковалентной, ионной и др.

источник

Белки и их биологическая роль

Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Основные отличительные признаки белков:

1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;

2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;

3. наличие пептидных связей;

4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);

5. имеют сложную структурную организацию;

6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки — амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО — и NH3 + групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «—».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении — эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;

5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.

III. Гидрофильные свойства.

Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

— образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

В настоящее время насчитывается

5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.

В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.

Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.

Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.

К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).

К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.

Связь белковой части с небелковой может быть ковалентной, ионной и др.

источник