Белки не содержащие небелковых частей гормоны ферменты витамины протеины

Сложные белки содержат небелковые компоненты

Простые белки построены только из аминокислот

Строение, размер и форма белковой молекулы, функции белков.

Белки классифицируются разными способами

Большое число белков и их многообразие требует создания классификации белков. К сожалению, обычные принципы классификации, используемые в химии не могут быть использованы в приложении к белкам. Чаще всего пользуются функциональной классификацией, разделяя их по выполняемым ими функциям (см выше). Можно разделить белки по степени сложности их молекул на простые и сложные. Простые построены только из аминокислот, а сложные содержат в своем составе дополнительные небелковые группы. Такие группы называют простетическими. По форме белковой молекулы белки делят на глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные). По растворимости в воде выделяют водорастворимые, солерастворимые, нерастворимые в воде. Последние характерны для биологических мембран.

Водорастворимые представители простых белков обычно имеют глобулярную форму. Форма их описывается моделью «элипсоид вращения». Соотношение осей в таком элипсоиде может колебаться в широких пределах. Простые белки такого типа обычно находятся в биологических жидкостях, выполняют транспортные функции, являются ферментами и т.д. На основании различной растворимости простых белков в воде и солевых растворах различают альбумины и глобулины.

Глобулины при высаливании осаждаются при относительно низких концентрациях солей, а альбумины — при более высоких. Альбумины имеют более низкую молекулярную массу, глобулины более разнообразны, с широким пределом колебаний молекулярной массы — от нескольких десятков тысяч до миллионов. Альбумины выполняют, в основном, транспортную функцию, а у глобулинов более широкий спектр функций. Это и транспорт веществ, и катализ реакций (ферменты крови), и защитная функция (иммуноглобулины). В крови поддерживается постоянным отношение альбуминов к глобулинам (коэффициент равен 1.7-2.3).

Водонерастворимые простые белки имеют форму нитей. Их называют фибриллярными. Им присуща структурная функция. Они выделены из кожи, костей, сухожилий и других разновидностей соединительной ткани. Эта ткань образует каркас для всего организма и для отдельных органов. Типичным белком этого типа можно считать коллаген. Это один из самых распространенных белков в организме человека.

Многие белки в своем составе, помимо аминокислот, могут содержать и небелковые компоненты. Такие небелковые соединения в составе белков получили название простетических групп. В зависимости от химического состава простетической группы сложные белки можно разделить на несколько классов:

1. Хромопротеины. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин — белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белок, переносящий витамин B12, имеет розовый цвет (этот витамин содержит кобальт в своем составе). Хорошо изучены белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желтый цвет (флавопротеины).

2. Гликопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит углеводы. Гликопротеины — это небольшая часть белково-углеводных комплексов, к которым относятся также протеогликаны и мукопротеины. Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции. Основная часть внеклеточных белков — это гликопротеины.

3. Липопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран.

4. Металлопротеины. Это белки, частично перекрывающиеся с хромопротеинами. Простетичская группа у них представлена металлами. Они транспортируют или участвуют в депонировании металлов (ферритин, трансферрин).

5. Нуклеопротеины. Простетическая группа у таких белков — нуклеиновая кислота. Различают дезоксирибонуклеопротеины (простетическая группа — ДНК) и рибонуклеопротеины (простетичесая группа — РНК). Им принадлежит важная роль в сохранении, передаче и реализации генетической информации.

6. Фосфопротеины. Белки, которые содержат в своем составе фосфорную кислоту, популярны в клетке потому, что процесс фосфорилирования является способом влияния на конформацию белка и поэтому используется в системах регуляции процессов жизнедеятельности.

Простетические группы соединяются разными типами связей. Так для нуклеопротеинов характерной является ионная связь, у гликопротеинов и фосфопротеинов преобладает ковалентная связь, у липопротеинов — силы гидрофобного взаимодействия, металлопротеинов — донорно-акцепторные связи.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10213 — | 7588 — или читать все.

источник

Продукты с высоким содержанием белков — какие являются источником протеина для организма человека?

Белки (протеины) – необходимый элемент здорового питания. Без них невозможно правильное функционирование организма, так как именно они служат основным материалом для клеток, органов и тканей, ферментов и гормонов, помогают усвоению различных полезных веществ, а также участвуют в формировании иммунитета. В нашей статье мы расскажем о роли этих веществ в организме, перечислим продукты с высоким и низким содержанием протеина.

Значение белков для организма

Они являются сложными органическими соединениями, в которых главным строительным элементом являются аминокислоты. Последних встречается до 80 видов, но наиболее распространены всего 22. Аминокислоты разделяют на две основные группы:

  • Заменимые — те, которые могут синтезироваться в организме из других веществ.
  • Незаменимые. Они не производятся сами и пополнить их можно только пищей.

В зависимости от состава различают следующие виды протеинов:

  • Полноценные. В них присутствуют все 10 незаменимых аминокислот. К ним в основном относится еда животного происхождения.
  • Если же вещество не содержит хотя бы одной незаменимой или условно незаменимой аминокислоты его называют неполноценным. Чаще всего это растительная пища.

Когда говорят о протеинах, подразумевают продукты животного происхождения, поскольку именно они наиболее эффективно усваиваются при пищеварении. Растительные вещества всасываются на 60-80%, а животные – на 90%.

У нас можно купить диетические продукты:

Роль этих органических соединений огромна. В зависимости от вида и взаимного расположения аминокислот, каждое из них имеет свои особенности. В целом белки в организме могут выполнять следующие функции:

  • С их помощью обеспечивается рост и развитие. Они присутствуют во всех клетках, тканях и межтканевых структурах. Эластин содержится в стенках капилляров. Коллаген можно найти в составе связок и сухожилий кожи и костей. А из кератинов состоят волосы и ногти.
  • Именно эти соединения участвуют в образовании антител. Они связывают токсины и яды и обеспечивают свертываемость крови.
  • При беременности в качестве основного источника питания для плода выступают казеин и альбумин.
  • Благодаря им поддерживается нормальный уровень давления в клетках.
  • Способствует сокращению и расслаблению мышц.
  • Специальные белки-ферменты (например, пепсин) регулируют биохимические процессы. От них зависит метаболизм и усвоение не только самих протеинов, но и жиров, углеводов, витаминов и т. д.
  • Гемоглобин, также имеющий протеиновые природу, выполняет транспортную функцию, которая заключается в снабжении всех клеток кислородом и другими веществами и выводом двуокиси углерода.
  • Гормоны, регулирующий практически все процессы жизнедеятельности – также являются протеинами.
  • И даже зрение напрямую зависит от белка родопсина, благодаря которому на сетчатке глаза и формируются изображение.

Что происходит при недостатке и избытке вещества

Вышеперечисленные нормы действуют при соблюдении следующих правил:

  • Правильное соотношение растительной и животной пищи.
  • Полноценный аминокислотный состав.
  • Наличие в рационе дополнительных углеводов и жиров.

Недостаток протеинов в рационе можно определить даже на глаз. Нехватка приводит:

  • к дряблости кожи и появлению мелких морщинок.
  • потере мышечной массы и обвисанию мышц на теле.
  • ухудшению состояния кожи, волос и ногтей.
  • проблемам с функционированием ЖКТ и ожирению.
  • снижению стрессоустойчивости и быстрому утомлению.

Анализ крови при существенном дефиците белка показывает недостаток гемоглобина и иммуноглобулина.

Избыток этого вещества тоже вреден. Чрезмерное потребление плохо воздействует на почки. Оно может стать причиной остеопороза: для усвоения протеинов требуется кальций, а при недостатке минерала в пище он будет извлекаться из костей. Кроме того, злоупотребление увеличивает риск развития атеросклероза.

Быстрые и медленные белки: какие продукты их содержат

Существует несколько классификаций белковой пищи. Наиболее распространённая из них по происхождению (животные или растительные), но протеины можно разделить и по скорости усвоения:

  • Медленные. Для их расщепления на аминокислоты требуется 6-8 часов. Калорий в этих веществах меньше, а энергия для переваривания требуется больше, поэтому они наиболее эффективны для похудения и на долгое время снижают чувство голода. Именно они содержатся в растительной пище.
  • Быстрые. Усваиваются всего за 1-1,5 часа. Благодаря скорости усвоения, они позволяют быстро получить энергию и бодрость, помогают постепенному набору мышечной массы. К перечню таких продуктов относятся разнообразная пища животного происхождения.

Коэффициент усвоения в таблице рассчитывается с учетом входящих аминокислот и эффективности переваривания этой пищи. Чем выше значение этой характеристики, тем более насыщенным источником протеина является данная еда.

Для наращивания мышечной массы лучше использовать продукты, содержащие белок из «быстрой» части списка, а для похудения – из «медленной».

Для лучшего усвоения блюда и одного, и другого вида требуют дополнительной подготовки. Например, зерновые и злаки перед употреблением лучше замачивать. А мясо и рыба наиболее качественно перевариваются, если проходят умеренную термическую обработку и измельчение.

Какие продукты богаты белком животного происхождения

  • Эта пища содержит все незаменимые и условно незаменимые аминокислоты.
  • Она лучше и быстрее усваивается организмом.
  • 30% суточной дозы протеина лучше получать именно из нее.

Мясные продукты, содержащие белок в большом количестве

Мы перечислили только самые распространенные виды мяса. Хотя страус или мясо бизона, благодаря большому содержанию витамина B12, были бы прекрасным дополнением для любого рациона, они редко встречаются по продаже и из-за чего мало подходят для ежедневного употребления.

  • Говядина. Это мясо от природы более постное и содержит большое количество Омега-3. Жирные кислоты улучшают функционирование сердечно-сосудистой, иммунной и нервной системы, замедляет распад коллагеновых волокон в суставах и многое другое.
  • Свинина. При выборе важно правильно определить кусок. Например, небольшая порция свиной вырезки может содержать меньше жиров, чем диетическая куриная грудка. 100 г такого мяса — около 20 грамм белка и 70 г холина. Этот витамин помогает ускорению метаболизма, способствует усвоению витаминов D, A, K, E, снижает уровень холестерина и очищает стенки сосудов. Кроме того, он необходим для нормализации выработки инсулина. Поэтому, несмотря на свою плохую репутацию, блюда из свинины могут положительно сказаться на нашем здоровье и способствовать похудению.
  • Индейка. Белое мясо индейки относится к диетической пище. Кроме того, в составе в большом количестве докозагексаеновая кислота (ДГК) и Омега-3. Эти вещества способствуют работе мозга, положительно влияют на настроение, а также не дают разрастаться жировым клеткам.
  • Курица. 150 грамм куриной грудки — более ½ суточной нормы при 142 калориях.

Рыбные продукты, в которых много протеина

Молочные продукты, как источники белка

Список продуктов растительного происхождения, богатых белками

Несмотря на то, что в растительной пище не всегда содержатся все незаменимые аминокислоты, ее также стоит включать в рацион.

  • В ней большое количество витаминов, микро- и макроэлементов и других полезных веществ, необходимых для нормальной работы всех органов.
  • Клетчатка, которая положительно влияет на работу ЖКТ и помогает выводу токсинов.
  • Пища растительного происхождения без жиров, а значит легко усваивается и способствует похудению.
  • Из-за длительного и неполного усвоения она надолго снижает чувство голода.

Таблица продуктов питания, содержащих много белка растительного происхождения

Фрукты и овощи, богатые протеином

Зерновые продукты с большим содержанием белка

Фасоль и бобовые, содержащие протеин

Орехи и семечки, богатые протеином

Продукты с низким содержанием белка

Это пища растительного или животного происхождения, содержащая до 2 г протеина на 100 г. К такой еде относится сливочное масло, большинство овощей и фруктов, ягоды и грибы. Диета, ориентированная на низкобелковые пищи, не предназначена для похудения. Она используется в случае заболеваний почек и печени, а также при фенилкетонурии.

Продукты для похудения, содержащие белок

Похудение, основанное на употреблении пищи с большим количеством протеина и низком содержании жиров и углеводов, достаточно эффективны. Это обусловлено следующими причинами:

  • Белок замедляет переваривание углеводов, из-за чего глюкоза в крови поддерживается на одном уровне, замедляя возникновение чувства голода. Что не только помогает насыщаться меньшими порциями, но и делает эффект от такой диеты более стабильным.
  • На расщепление и всасывание протеинов тело тратит больше энергии, чем в случае углеводов и жиров. Поэтому низкоуглеводное питание позволяет снижать вес даже без постоянных физических нагрузок. Поскольку не вся пища, богатая белками, полезна, для эффективного снижения массы необходимо выбирать продукты с наименьшим содержанием жиров.
  • Если вы одновременно с диетой наращиваете мышечную массу, то будут полезны яйца.
  • Также стоит обратить внимание на курятину и постную говядину: вареную или приготовленную на пару. Для наилучшего результата ее лучше комбинировать с гарнирами.
  • Овсяные хлопья снабдят Вас необходимыми медленными белками, клетчаткой, витаминами и минералами при минимуме калорий и жиров.

Конечно, нужно учитывать и другие продукты животного и растительного происхождения, которые можно включать в рацион в зависимости от необходимого результата (похудение или набор мышечной массы) и их усвояемости.

источник

Полноценные и неполноценные белки – в чем разница?

Белки (или протеины) являются важнейшими компонентами пищи (наряду с жирами, углеводами, витаминами, минералами и водой).

По мнению специалистов, их доля в суточном рационе должна составлять 10 – 15%. Сегодня мы поговорим о строении, а также различных видах белков.

Простые и сложные, животные и растительные, полноценные и неполноценные белки– в чем их отличие.

Белки – это высокомолекулярные вещества, имеющие сложное строение . Мы не способны усваивать их в том виде, в каком они поступают вместе с пищей, так как для нас они являются чужими.

Поэтому, попадая в организм, пищевые белки распадаются на небольшие структурные единицы — аминокислоты. Именно из аминокислот наш организм создает собственные, свойственные только ему белки, которые впоследствии использует на свои нужды.

Как известно из белков состоит наша кожа, волосы, ногти, мышцы и т.д. Кроме того белки (протеины) являются неотъемлемой частью спортивного питания.

Всего насчитывается 20 аминокислот. В их состав входит кислород, водород, углерод, азот, иногда сера и фосфор.

Часть аминокислот образуются в самом организме благодаря кишечным бактериям. Такие аминокислоты называются заменимыми.

Но существуют также 8 незаменимых аминокислот:

  • триптофан;
  • лизин;
  • валин;
  • лейцин;
  • изолейцин;
  • фенилаланин;
  • метионин;
  • треонин;
  • а также гистидин (для детей).

Незаменимые аминокислоты отсутствуют в организме, поэтому обязательно должны поступать вместе с пищевыми продуктами.

Стоит отметить, что в организме человека существует около 5 миллионов различных белков, каждый из которых выполняет свою конкретную функцию.

Своим многообразием протеины обязаны именно аминокислотам. Последние, соединяясь друг с другом, образуют самые разнообразные комбинации.

Рассмотрим более подробно виды белков:

1. Простые и сложные. Первые состоят только из аминокислот (белковой части), в состав же последних входит еще простетическая группа (небелковая часть).

2. Животные (мясо, рыба, птица, молочные продукты) и растительные (орехи, соя, горох, фасоль). При этом на животные белки должно приходится около 60%.

3. Полноценные и неполноценные белки . Полноценные белки включают все незаменимые аминокислоты, которые самостоятельно в организме не образуются.

Полноценные белки содержатся в продуктах животного происхождения, а также некоторой растительной пище (горох, фасоль, соя).

Стоит отметить, что самым ценным является белок куриного яйца, который содержит полный набор аминокислот в нужных пропорциях.

Кроме того 200 г говядины или 200 г трески или 1,5 л молока способны обеспечить организм человека массой 70 кг всеми незаменимыми аминокислотами.

В неполноценных белках те или иные незаменимые аминокислоты содержатся в незначительных количествах либо же полностью отсутствуют.

Многие растительные белки являются неполноценными, например, некоторые злаки (пшеница, ячмень и другие). Они бедны лизином, триптофаном, треонином и метионином.

Для повышения биологической ценности хлеба в него добавляют лизин.

4. Глобулярные (имеют сферическую форму) и фибриллярные (имеют вытянутую нитевидную форму).

Одни глобулярные белки такие, как альбумины и глобулины, содержатся в яичном белке, молоке, а также сыворотке крови.

Источниками других, например, глютелинов и проламинов, служат растительные белки (пшеница, ячмень, кукуруза и другие).

Фибриллярные белки в основном являются животными белками и выполняют структурную функцию в организме.

К ним относятся коллаген (белок хрящевой, костной и соединительной ткани), эластин (белок соединительной ткани мышц, связок и сосудов), кератины (белки кожи, волос и ногтей).

5. Высококачественные (мясо, рыба, птица, соя, яйца, сыр, молоко) и низкокачественные (картофель, макароны, рис, хлеб, орехи, бобы).

Итак, мы узнали, из чего состоят протеины, чем отличаются полноценные белки от неполноценных, а также познакомились с другими видами белков.

В следующей статье мы поговорим о том, чем полезен белок для организма, каковы его функции.

источник

Белки и их значение в питании

Белки относятся к незаменимым веществам, необходимым для жизни, роста и развития организма. Недостаточность белка в организме приводит к развитию алиментарных заболеваний.

Белки используются как пластический материал для построения различных тканей и клеток организма, а также гормонов, ферментов, антител и специфических белков. Белки — необходимый фон для нормального обмена в организме других веществ, в частности витаминов, минеральных солей.

Белки участвуют и в поддержании энергетического баланса организма. Особое значение они имеют в период больших энергетических затрат или в том случае, когда пища содержит недостаточное количество углеводов и жиров. За счет белка восполняется 11 —13% затраченной энергии.

Все белки принято делить на простые (протеины) и сложные (протеиды). Под простыми белками понимают соединения, включающие в свой состав лишь полипептид — ные цепи, под сложными — соединения, в которых наряду с белковой молекулой имеется также небелковая часть, так называемая простетическая группа.

К числу простых белков относятся альбумины, глобулины, глютелины. Альбумины и глобулины составляют основную часть белков сыворотки крови, молока и яичного белка. Глютелины относятся к растительным белкам и характеризуются низким содержанием таких аминокислот, как лизин, метионин и триптофан.

К сложным белкам относятся нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, простетическую группу которых составляют нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы, фосфорная кислота и др.

Белок составляет основу протоплазмы и ядер клеток, а также межклеточных веществ. Важное значение имеют специфические белки. Например, белок глобин входит в состав гемоглобина эритроцитов и способствует осуществлению дыхательной функции организма. Миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение, у-глобулины образуют антитела, которые предохраняют организм от возбудителей инфекционных болезней. Белок, образующий с каротином зрительный пурпур (родопсин) сетчатки глаза, обеспечивает нормальное восприятие света.

Белковая недостаточность часто сочетается с недостаточностью других пищевых веществ, однако ей принадлежит определяющая роль в возникновении алиментарной (пищевой) дистрофии, маразма и квашиоркора. По данным Всемирной организации здравоохранения, половина населения земного шара испытывает хронический белковый голод. Белково-энергетическая недостаточность является распространенным заболеванием для многих стран Азии, Африки и Южной Америки.

Алиментарная дистрофия и маразм развиваются вследствие общей недостаточности всех пищевых веществ — белков, жиров, углеводов и др.

Квашиоркор распространен в африканских странах у детей, переведенных на углеводистое питание с резкой недостаточностью животного белка.

Белковая недостаточность приводит к ряду морфологических изменений и функциональных нарушений в большинстве систем организма. Одним из наиболее ранних проявлений белковой недостаточности является снижение защитных реакций организма. Существенные нарушения возникают в эндокринной системе, нарушается образование в печени холина, следствием чего является жировая инфильтрация печени.

Основными составными частями и структурными компонентами белковой молекулы являются аминокислоты. Биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом и усвояемостью. Пищевая ценность белков определяется качественным и количественным соотношением отдельных аминокислот, образующих белок.

Белки пищи в процессе пищеварения распадаются на аминокислоты, которые, поступая из кишечника в кровь и далее в ткани, используются для синтеза белка организма.

Из 80 известных аминокислот в науке о питании интерес представляют 22—25 аминокислот, которые наиболее часто представлены в белках продуктов питания, используемых человеком.

Различают заменимые и незаменимые аминокислоты.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме. К ним относятся: аланин, аспарагиновая кислота, пролин, серии, тирозин, цистин, цистеин и др.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и могут поступать только с продуктами питания. В настоящее время незаменимыми считаются 9 аминокислот: валин, гистидин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, лизин, лейцин, изолейцин.

Наиболее полный комплекс незаменимых аминокислот содержат белки животного происхождения (мясо, рыба, яйца, молоко, молочные продукты).

В некоторых продуктах растительного происхождения также содержатся все незаменимые аминокислоты, но либо в небольшом количестве, либо общее содержание белка в этих продуктах невелико (в капусте, картофеле— менее 1—2%).

При недостатке нескольких жизненно необходимых аминокислот или даже одной из них нарушается процесс синтеза белка, не используются и другие аминокислоты и возникают расстройства, характерные для белковой не достато чности.

Для взрослого человека может быть принято следующее соотношение сбалансированности незаменимых аминокислот (г/сут): триптофана — 1, лейцина — 4—6, изолейцина — 3—4, валина — 3—4, треонина — 2—3, лизина — 3—5, метионина — 2—4, фенилаланина — 2—4, гистидина — 1,5—2.

Для полного и наиболее оптимального удовлетворения потребности организма в аминокислотах 60% суточного количества белка у взрослого человека и 80% у детей должно поступать за счет продуктов животного происхождения.

Потребность в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности и т. д. (см. табл. 1). Белковыми резервами организм не обладает и требует постоянного поступления белка с пищей. Первые попытки обоснования норм белка в питании человека относятся ко второй половине XIX века. Нормы белков в СССР были предложены впервые в 1921 г. М. Н. Шатернико — вым и П. Н. Диатроптовым. В зависимости от характера труда (тяжесть выполняемой работы) рекомендовалось считать нормой 110—130 г белков в день. В настоящее время в СССР действуют «Рекомендуемые величины физиологических потребностей в пищевых веществах и энергии», утвержденные коллегией Министерства здравоохранения СССР в 1982 г. (см. табл. 1).

Говоря о потребности в белке, необходимо сказать об азотистом балансе организма. Различают азотистое равновесие, положительный и отрицательный азотистые балансы. При определенном минимальном содержании белка в пище устанавливается азотистое равновесие, т. е. количество выводимого различными путями азота равно его количеству, потребляемому с пищей. Исследованиями, проведенными в СССР и за рубежом, установлено, что азотистое равновесие у взрослого человека поддерживается при поступлении не менее 55—60 г белка, при его биологической ценности, равной 70% (средняя биологическая ценность суммарных белков, входящих в состав средней европейской диеты).

Если количество белка в составе пищевого рациона невелико, то устанавливается состояние отрицательного азотистого баланса, свидетельствующее о том, что расход тканевых белков превышает поступление незаменимых аминокислот с белками пищевого рациона.

В связи с количественным и качественным дефицитом белка возникает проблема недостаточного использования в питании человека белковосодержащих продуктов (обезжиренное молоко, подсырная сыворотка, боенская кровь, вторичное мясное сырье, криль, соевый шрот и т. д.). Для улучшения аминокислотного состава пищевых продуктов в настоящее время предлагаются различные методы их обогащения. Например, апробируется обогащение круп, макаронных изделий за счет добавления белка обезжиренного молока — казеина. Разрабатываются условия получения белковых обогатителей из непищевых отходов: хлопкового, подсолнечного жмыха и т. д.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник

Сложные белки содержат небелковые компоненты

Многие белки в своем составе, помимо аминокислот, могут содержать и небелковые компоненты. Такие небелковые соединения в составе белков получили название простетических групп. В зависимости от химического состава простетической группы сложные белки можно разделить на несколько классов:

1. Хромопротеины. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин — белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белок, переносящий витамин B12, имеет розовый цвет (этот витамин содержит кобальт в своем составе). Хорошо изучены белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желтый цвет (флавопротеины).

2. Гликопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит углеводы. Гликопротеины — это небольшая часть белково-углеводных комплексов, к которым относятся также протеогликаны и мукопротеины. Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции. Основная часть внеклеточных белков — это гликопротеины.

3. Липопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран.

4. Металлопротеины. Это белки, частично перекрывающиеся с хромопротеинами. Простетичская группа у них представлена металлами. Они транспортируют или участвуют в депонировании металлов (ферритин, трансферрин).

5. Нуклеопротеины. Простетическая группа у таких белков — нуклеиновая кислота. Различают дезоксирибонуклеопротеины (простетическая группа — ДНК) и рибонуклеопротеины (простетичесая группа — РНК). Им принадлежит важная роль в сохранении, передаче и реализации генетической информации.

6. Фосфопротеины. Белки, которые содержат в своем составе фосфорную кислоту, популярны в клетке потому, что процесс фосфорилирования является способом влияния на конформацию белка и поэтому используется в системах регуляции процессов жизнедеятельности.

Простетические группы соединяются разными типами связей. Так для нуклеопротеинов характерной является ионная связь, у гликопротеинов и фосфопротеинов преобладает ковалентная связь, у липопротеинов — силы гидрофобного взаимодействия, металлопротеинов — донорно-акцепторные связи.

В качестве примера особенности роли структуры в биологических функциях можно привести данные по двум белкам — миоглобине и гемоглобине. Они имеют некоторое структурное и функциональное сходство. Миоглобин и гемоглобин обладают простетичесой групой — гемом. Он, по химической структуре, является циклическим тетрапирролом и придает белкам красный цвет (рис.1.33). Тетрапирол состоит из 4-х пиррольных колец, соединенных в плоскую молекулу метиленовыми мостиками. Атом железа занимает центральное положение

Рис.1.33. Пространственное строение миоглобина человека

в этой плоской молекуле. Существуют и другие белки с тетрапиррольными структурами (цитохромы, каталаза и т.д). Железо в составе гема цитохромов способно менять свою валентность. Напротив, в гемоглобине и миоглобине изменение валентности нарушает их функцию. Главная функция этих белков — связывание кислорода.

Миоглобин — это сферическая молекула 4.5х3.5х2.5 нм, состоит из 153 аминокислот с общей молекулярной массой 17000. На уровне вторичной структуры он образует 8 a-спиральных участков, захватывающих почти 75% всех аминокислот молекулы. Атом железа в геме миоглобина, не связанном с кислородом, выступает из плоскости молекулы на 0.03 нм. В оксигенированной форме атом железа как бы погружается в плоскость молекулы гема.

Рис.1.34. Изменение ориентации гема в результате связывания кислорода (слева — дезоксигенированное состояние)

Образуя связь с одной из молекул гистидина глобиновой части, железо при соединении с кислородом изменяет и конформацию белковой части. Чем можно объяснить тот факт, что миоглобин удобен для хранения кислорода, но не удобен для транспорта его по крови? Ответ на этот вопрос можно получить, если познакомиться с графическим выражением процесса насыщения миоглобина и гемоглобина кислородом в зависимости от парциального давления кислорода.

Рис. 1.35. Различия в насыщении кислородом миоглобина и гемоглобина в зависимости от его парциального давления

Кривая насыщения миоглобина кислородом представлена гиперболой (рис.1.35). В сосудах легких, где парциальное давление кислорода 100 мм Hg, миоглобин бы хорошо насыщался кислородом. Однако в венозной крови это давление составляет 40 мм Hg а в мыщцах — 20. В таких условиях миоглобин отдает довольно мало кислорода, поэтому он был бы недостаточно эффективен в транспорте кислорода от легких к тканям. Эту функцию успешно осуществляет гемоглобин.

В отличие от миоглобина гемоглобин — это белок с четвертичной структурой. Он состоит из 4-х попарно одинаковых полипептидных цепей. Эти цепи обозначаются буквами греческого алфавита a — , b -, g — и т. д. Тетрамеры пептидных цепей формируют молекулы,

обозначаемые буквами латинского алфавита. Основной гемоглобин взрослого здорового человека обозначается Hb A и состоит из двух a (141 аминокислота) и двух b (146 аминокислот) цепей.

Гемоглобин связывает 4 молекулы кислорода. Кривая насыщения гемоглобина кислородом в отличие от миоглобина имеет S-образный характер (рис.1.35, слева). Такой тип кривой показыает, что присоединение одной молекулы кислорода ускоряет присоединение последующих, что свидетельствует о кинетике кооперативного связывания. Сравнение зависимости насыщения от парциального давления кислорода показывает, что при парциальных давлениях кислорода, характерных для тканей, гемоглобин отдает значительные количества кислорода. Это позволяет придти к заключению о том, что гемоглобин — хорошее транспортное средство для переноса кислорода и обеспечении им тканей.

Подобно изменениям, отмеченным выше при описании механизма насыщения кислородом миоглобина, в гемоглобине также происходит перемещение атома железа в плоскость гема с одновременным изменением конформации полипептидной цепи. Однако гемоглобин — белок с четвертичной структурой, и отдельные его цепи связаны между собой. В результате изменения конформации передаются на область связи между полипептидными цепями, а это, в свою очередь, изменяет положение в пространстве всей молекулы и облегчает доступ кислорода к остальным гемам молекулы гемоглобина. Одновременно это изменение

Рис.1.36. Изменения конформации гемоглобина в результате связывания с кислородом

конформации сопровождается появлением на поверхности групп, которые, диссоциируя, отдают протоны в окружающую среду.

При понижении парциального давления кислорода события повторяются, но уже в обратном направлении: отдача кислорода идет по мере снижения парциального давления, гемоглобин переходит в другое конформационное состояние, при этом из окружающей среды (ткани), где высока концентрация протонов, последние присоединяются к гемоглобину.

Такие изменения конформации позволяют гемоглобину не только регулировать обеспечение кислородом тканей (подробней см. главу «Ферменты»), но и участвовать в поддержании кислотно-щелочного равновесия в организме.

Типы гемоглобинов человека. Ниже представлены основные типы гемоглобина, которые встречаются у человека в различные периоды его развития.

Структурные признаки гемоглобинов человека

Белок Состав глобиновой цепи Распространение
Гемоглобин А (Hb A) a2b2 Основной тип гемоглобина у взрослых (95-98%)
Гемоглобин А2 (Hb A2) a2d2 Минорный тип гемоглобина у взрослых (1,5-3,5%)
Гемоглобин F (Hb F) a2g2 Основной тип гемоглобина у плода; у взрослых — 0,5-1%
Hb Гувер-1 z2e2 Эмбриональный гемоглобин
Hb Гувер-2 a2e2 Эмбриональный гемоглобин
Hb Портланд z2g2 Эмбриональный гемоглобин

Во время внутриутробного развития плод получает кислород из крови матери через плаценту. Для обеспечения бесперебойного поступления кислорода таким путем кровь плода должна иметь большее сродство к кислороду, чем кровь матери. За счет чего это достигается?

У плода образуется Hb F, молекула которого также состоит из четырех субъединиц, двух — a и двух — g. Наиболее значительным отличием g-глобиновой субъединицы от b-глобиновой субъединицы является замещение остатка полярной заряженной аминокислоты Гис 143 в b-субъединице незаряженной аминокислотой Сер в g-субъединице. Это приводит к тому, что Hb F имеет более низкое сродство для аллостерического регулятора 2,3-бис-фосфоглицерата (см. главу «Обмен углеводов»), чем Hb A. Тем самым он обладает гораздо большим сродством к кислороду.

С другой стороны, изменения аминокислотного состава глобиновых субъединиц, возникающие в результате мутаций соответствующих генов, приводят к образованию патологических форм гемоглобина и развитию заболеваний — гемоглобинопатий.

Эффект Гемоглобин Мутация Последствия
Сниженное сродство к кислороду Hb Канзас Асн 102 b®Тре Небольшой цианоз
Увеличенное сродство к кислороду Hb Шеферда — Буша Гли 74 b®Асп Сниженное связывание бис-фосфоглице-рата; полицитемия
Окисленный гем Hb М Гис 87 a®Тир Метгемоглобин; цианоз
Потеря (в результате нарушения связывания) гема Hb Хаммерсмита Фен 42 b®Сер Нестабильная b-субъединица
Серповидные клетки Hb S Глю 6 b®Вал Гемолитическая анемия
Диссоциация на димеры Hb Бибба Лей 136 a®Про Нестабильный тетрамер
Нарушенный синтез Hb Агнана Вставка ТГ в 94 кодоне — образование b-субъединицы со 156 аминокислотами Доминантная талассемия, анемия

Талассемические синдромы развиваются вследствие нефункционирующих глобиновых генов. При этом недостаточный синтез любой из субъединиц гемоглобина приводит к гемолитической анемии. Тяжесть этого состояния зависит от количества генов в аллельной паре, подвергшихся мутации. Различают b-талассемию, при которой снижен уровень b-глобина. В этом случае в качестве компенсаторной реакции в организме продолжается образование Hb F (a2g2). a-талассемия характеризуется сниженным уровнем образования a-глобина. Обычно это более тяжелое состояние, чем b-талассемия. Клинически проявления могут варьировать от средней и тяжелой анемии до мертворождения. Компенсаторно при a-талассемии образуется Hb H (b4) и гемоглобин Барта (g4). Надо отметить, что ни один из этих гемоглобинов не подвержен аллостерической регуляции и эффекту Бора; они оба остаются в R-конформационном состоянии (рис.1.36).

Серповидно-клеточная анемия возникает в результате точечной мутации гена b-глобина, которая приводит при его экспрессии к замене в шестом положении b-глобиновой полипептидной цепи Глю на Вал. Следовательно, у индивидуумов с HbS заменена полярная группа боковых цепей на внешней поверхности молекулы неполярной гидрофобной группой боковых цепей (неконсервативная мутация). За счет гидрофобного взаимодействия между этими неполярными радикалами валина HbS в его дезоксиконформации полимеризуется с другими молекулами дезокси HbS, приводя к осаждению гемоглобина в эритроцитах. Осаждение гемоглобина придает эритроциту форму серпа и неустойчивость, что приводит к ускорению гемолиза и изменению эластических свойств мембраны, необходимых во время кровообращения через маленькие капилляры. Такие эритроциты вызывают закупоривание капилляров.

Серповидно-клеточная анемия является наследуемым мультисистемным заболеванием, для которого характерны как физиологические, так и психосоциальные проявления. Различают три генотипа с различной клинической картиной проявления этого расстройства:

— У гомозигот (Hb SS) — тяжелая серповидно-клеточная анемия

— У гетерозигот (Hb AS) — слабо выражена клиническая симптоматика

— Смешаная форма серповидно-клеточного заболевания и b4-талассемии. При ней наследуются два патологических типа гемоглобина. Для неё характерна благоприятная клиническая симптоматика. Гематологически тяжесть его обратно пропорциональна количеству Hb А. Последнее может колебаться от 3 до 25%.

Основные симптомами этого заболевания являются гемолитическая анемия и периодически проявляющийся болевой синдром. Интересно, что индивидуумы, гетерозиготные по HbS, устойчивы к паразиту малярии, который проводит часть своего жизненного цикла в эритроцитах. Это является фактором отбора гена HbS в малярийных регионах мира.

HbS открывается гель электрофорезом. Отсутствие Глу делает его менее кислым, чем гемоглобин А, поэтому он мигрирует не так быстро при электрофорезе. Возможна диагностика и генрекомбинантым методом.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник