Белки относятся к простым веществам ферментам гормонам сложным веществам

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция Примеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

источник

БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

Белками или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Белки – это один из важнейших классов биорганических соединений, без которых невозможен процесс жизнедеятельности, то есть метаболизм.

В организмах животных и растений белки выполняют самые разнообразные функции:

Из белков состоит основная масса протоплазмы клеток. Они играют решающую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белки составляют основу опорных, покровных и мышечных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа).

Белками являются и многие важнейшие физиологически активные соединения: ферменты, гормоны, пигменты, антибиотики, токсины.

По существу вся деятельность организма (развитие, движение, распад и многое другое) связана с белковыми веществами.

Классификация белков.

В настоящее время существует несколько классификаций белков:

— по растворимости в отдельных растворителях;

По степени сложности белки делят на:

Протеины – соединения, в состав которых входят остатки только аминокислот.

Протеиды – соединения, состоящие из белковой и небелковой частей. При гидролизе они дают аминокислоты и вещества небелковой природы (например, фосфорную кислоту, углеводы и т.д.).

Вещества, имеющие небелковую природу, но входящие в состав белковых веществ, называются простетической группой.

В зависимости от состава небелковой части (простетической группы) протеиды делятся на группы:

1.нуклеопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и нуклеиновые кислоты. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов. Нуклеиновые кислоты относятся к важнейшим биополимерам, которым принадлежит огромная роль в наследственности.

2.фосфопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Им принадлежит важная роль в питании молодого организма. Пример: — казеин — белок молока.

3.гликопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и углевод. Содержатся в различных слизистых выделениях животных.

4.липопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и липиды. Принимают участие в формировании клейковинных белков. В большом количестве содержатся в составе зерен, протоплазме и мембранах клеток.

5.хромопротеиды – соединения, которые гидролизуются на простой белок и красящее вещество. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин и сложное азотистое основание, содержащее железо.

Имеются и другие группы сложных белков.

По растворимости в отдельных растворителях белки делят на:

— растворимые в слабых солевых растворах;

— растворимые в спиртовых растворах;

— растворимые в щелочах и т.д.

Протеины по этой классификации делят на:

1.альбумины — белки хорошо растворимые в воде. Имеют относительно небольшую молекулярную массу. Входят в состав белка яйца, крови, молока. Типичный представитель альбуминов — белок яйца.

2.глобулины – белки нерастворимые в воде, но растворяющиеся в разбавленных водных растворах солей. Это очень распространенные белки — они составляют большую часть семян бобовых и масляничных культур, входят в состав крови, молока, волокон мышечных тканей. Представителем глобулинов животного происхождения является лактоглобулин молока.

3.проламины – белки нерастворимые в воде, но растворяющиеся в растворе этанола (60-80%). Это характерные белки семян злаков, например: глиадин — пшеницы и ржи, зеин – кукурузы, авенин — овса, гордеин – ячменя.

4.глютелины – белки нерастворимые в воде, но растворяющиеся в растворах щелочей. Входят в состав растительных белков. Из них следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковидных белков пшеницы.

Помимо вышеуказанных групп, к протеинам также относят:

-протамины (входят в состав спермы и икры рыб);

-гистоны (входят в состав многих сложных белков);

-склеропротеины (к этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма: кости, кожа, связки, рога, ногти, волосы).

По форме молекул белки делятся на:

— фибрилярные или нитевидные;

— глобулярные или шаровидные.

В так называемых фибрилярных белках отдельные молекулярные цепи более растянуты.

В глобулярных белках упаковка молекулярных цепей более компактна.

Большинство белков живых организмов по форме молекул относится ко второй группе.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8544 — | 7397 — или читать все.

85.95.179.227 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

источник

Основные функции белка в организме человека

Для чего нужны белки в организме

Каковы основные функции белка в организме человека?

Белки поддерживают мышечную и костную массу, держат в работоспособности иммунную систему, предотвращают утомление.

Со школьной скамьи и даже ранее человечество слышит о белках. О них говорят медики, диетологи, учёные. С их точки зрения белки представляют собой наиболее сложные элементы в пище. В клетках организма они составляют пятую часть всей массы. По закону физики «В ПРИРОДЕ НИЧТО НЕ БЕРЁТСЯ ИЗ НИОТКУДА, и никуда не исчезает, оно превращается из одного вида энергии в другую». Это же можно сказать об образовании и дальнейшем превращении белков.

Белок переводится с греческого, как главный, важнейший, первый. Он так назван, потому что выполняет самые важные, родоначальные, ничем другим незаменимые функции в теле человека.

Из чего состоят белки

Белки состоят из аминокислот. Аминокислота, любая состоит из углерода, водорода, кислорода и азота в своём структурном соединении. Пища состоит из 22 аминокислот. 12 может синтезироваться в организме, и они называются заменимые. 10 аминокислот, остальных, из двадцати двух, незаменимы. Они в теле не производятся, только поступают с продуктами. А вообще аминокислот большое количество в природе.

Белки ещё называют протеинами. Это название предложено в первой половине девятнадцатого века голландским химиком Г. Мульдером, выделив особый класс соединений с азотом.

Виды протеинов с точки зрения основных функций белка в организме человека

Протеины делятся на медленно и быстро усваиваемые, а также включающие оба вида.

Казеин ‒ белок, повышающий и удерживающий концентрацию аминокислот в крови, постепенно, примерно в течение шести, восьми часов.

Яичный белок тоже медленный, поддерживающий уровень аминокислот в крови длительно.

Сывороточный белок делает мощный и быстрый выброс аминокислот. Он действует около часа с предотвращением катаболизма или распада сложных веществ.

Соевый белок может усиливать и дополнять действие сывороточного белка.

Популярные быстрые протеины, усваиваемые от получаса до четырёх: концентрат лактозы, изолят (очищенный) и гидролизат (частично разрушенный ферментами).

Основные функции белка в организме человека

1. Строительная. Из белка состоят клетки, стенки-мембраны, внеклеточная структура. Белок ‒ родоначальник органической Земной жизни.

2. Катализаторная. Белки являются ферментами или энзимами и ускоряют биохимические процессы, которые в организме протекают в «тепличных» условиях, с низкими скоростями. Это температура около сорока градусов и нейтральная кислотность среды. Вот для каждой такой реакции нужны свои ферменты.

3. Транспортная. Биохимический процесс обеспечивается поступлением в клетки строительных материалов, энергии. Как осуществляется это поступление? Их транспортируют белки, потому что для других составляющих мембраны клеток, ограждённые двойным слоем липидов, непроницаемы. А транспортные белки вмонтированы в стенки клеток.

Гемоглобин обеспечивает транспортировку веществ от одних органов к другим.

Транспортный белок, альбумин, образовывает пенициллины, специальные комплексы, с жирными кислотами, аминокислотами, гормонами, с лекарствами.

4. Движущая. Движение тела человека, животных, туфелек и всего живого происходит благодаря специальному сократительному белку.

5. Защитная. При появлении чужеродных тел в организме, иммунная система отвечает выработкой лимфоцитов, уничтожающих эти частицы, плохие они или хорошие. Они состоят из патогенных бактерий, раковых клеток, чужеродных белков, вирусов. Чтобы распознать такой поступающий поток, существуют белки, называемые иммуноглобулинами, антителами. Их рождают бета–лимфоциты в кровеносной системе.

6. Структурная. Кроме высокоспециализированных функций белков, есть белки служащие просто в качестве структуры. Они обеспечивают прочность тканей с механической точки зрения. К ним относится коллаген, эластин. Они работают в коже, стенках кровеносных сосудов, лёгких.

7. Энергетическая. Белки ‒ топливо, самое выгодное. Они источники энергии организма.

Почему всем нужны белки

Потребность в белках совершенно не определяется просто одним возрастом или периодом жизни. Это ещё и наследственность, болезни, темперамент, нагрузки на организм, климат проживания и многого другого.

Наибольшая потребность в белке с рождения. Тело растёт, вес увеличивается быстро. Дети, вскормленные грудным молоком, получают всё необходимое из него. С возрастом наращивание тканей становится медленнее. В зрелом возрасте энергетическая функция белка побеждает строительную.

Почему пожилым людям нужны белки

В здоровом организме, при разнообразном достаточном питании сам организм вырабатывает заменимые аминокислоты, а незаменимые поступают с пищей. Но, именно тот факт, что организм, особенно у людей старшего возраста, никогда не бывает здоровым, а возможность материальная падает, от такого круговорота возможностей человека и выработкой аминокислот, белка, часто в организме не хватает. Это в свою очередь приводит к осложнениям в здоровье. Вот почему белковой пищи не будет много у обычного среднестатического гражданина.

Откуда берутся яды в организме

Но, вот какой парадокс. Известным учёным Бирхер-Беннером проводились исследования, выводом которых стало не уменьшение употребления белка с возрастом, а увеличение! Излишний белок, который не нужен организму, становится для него ядом. Так образуются шлаки. К ним относятся мочевая кислота, мочевина, аммиак, креатинин и так далее. Их избыток задерживается в организме, а выведение затруднено. Они затрудняют все обменные процессы. Происходит старение организма. Не от лет, а от шлаков.

Белки поступают в организм с пищей, распадаются в желудке и кишечнике под действием ферментов на составляющие аминокислоты, всасываются стенками кишечника. Затем происходит их доставка к клеткам организма. Избыток аминокислот разлагается с образованием шлаков, типа мочевины, выделяются с мочой или задерживаются. Всё зависит от здоровья организма.

Как справедлив метод интуитивного питания. При нём не надо напитывать себя белками, например. Просто прислушиваться к своему организму, он сам чего-то захочет или не захочет.

Полноценные и неполноценные белки

Белки, близкие по своему составу к белкам животного организма ‒ полноценные. Белки, в которых отсутствуют важные для жизни аминокислоты, триптофан, тирозин, цистин ‒ неполноценные.

Продукты с животным и соевым белком имеют примерно одинаковый в процентном отношении состав. Он равномерный и равнозначен человеческому. Является такой продукт полноценным.

Простые и сложные белки

Белки, состоящие только из аминокислот простые. Сложными белки будут в случае присоединения к молекуле металла, других групп типа сахара, жиров, витаминов. Например, гликопротеины, липопротеины.

Виды белка и основные его функции в организме человека

По группе присоединения белки имеют название и функциональные особенности.

Белки бывают ферментами и гормонами.

Гормоны, участвующие в регуляции физиологических процессов ‒ белки. Белки коллаген, кератин, являющиеся структурными, компоненты ткани костей, волос, ногтей.

Мышечные сократительные белки могут изменяться в длину при помощи химической энергии, преобразуемой в механическую.

Некоторая часть аминокислот образует гормоны, в переводе с греческого, движущие. Эти вещества выделяются прямо в кровь или лимфу из желёз внутренней секреции (гипофизом, щитовидной, паращитовидной, вилочковой железами, надпочечниками). Так как эндокринные железы не имеют выводных протоков, продукты их деятельности выводятся в кровяное и лимфатическое русло.

А гормон в переводе означает возбуждающий. Он возбуждает или угнетает деятельность организма. Например, рост, метаболизм (способность к усвоению сложных молекул). Повышение активности организма, выделение адреналина стимулируется белком.

Фермент ‒ закваска, ускоряющая химические реакции.

Коллаген занимается регенерацией клеток глаз и сосудов крови. Это основное вещество волокон, хрящей, костей, соединительной ткани.

Регенерация ‒ процесс обратного превращения отработанных продуктов в исходные, то есть восстановление организмом утраченного в теле.

Антитела, связывающие и нейтрализующие токсины тоже белки.

Часть белков реагируют на свет, запах, выполняют в органах функции рецепторов, воспринимают раздражение.

Белки на мембране клеток и внутри их служат регуляторами.

Последствия недостатка белка и отсутствия основных функций белка в организме человека

Меню завтрака должно включать нежирное мясо, йогурт, творог, каши, овощи.

Недостаток белков приводит к отёчности, в связи с задержкой избытка воды в организме. Так как одна из функций белков ‒ водносолевой обмен, осуществление контроля над выведением лишней жидкости.

При жёстких фруктовых, овощных, крупяных диетах, поступает мало белка. Те же белки, что всё-таки поступают в организм всасываются хуже в кровь.

Питание без белков приводит к заболеваниям со смертельным исходом.

Функции белка в организме имеют широкий диапазон от обеспечения протекания химических реакций до содержания в норме его структуры.

Доброго здоровья, достаточного белка в организме и потреблении, как в молодом, таки в старшем возрасте!

источник

4.2. Сложные белки

Это структуры, содержащие белковую часть – апопротеин и небелковый компонент – простетическую группу. В зависимости от строения последней принято различать следующие сложные белки.

Фосфопротеины – это сложные белки, простетической группой которых является остаток фосфорной кислоты. Тип связи между апопротеином и небелковым компонентом – сложноэфирная, которая образуется при взаимодействии ОН-группы серина или треонина с фосфорной кислотой. К протеинам этого класса относятся казеиноген молока, фосфорилированные модификации гистонов, ферменты (РНК-полимеразы, некоторые фосфотрансферазы, фосфатазы) и другие, а также овальбумин белка и вителлин, фосвитин желтка яиц, ихтуллин икры рыб.

Остатки фосфорной кислоты, включённые в белки, находятся в диссоциированом состоянии, что придаёт молекуле сильный отрицательный заряд. Поэтому фосфопротеины могут легко взаимодействовать с лигандами или отталкивать их. Так, например, они связывают ионы Са 2+ и транспортируют их.

Но главная особенность данной простетической группы – это возможность изменения конформации и заряда белковой молекулы, что сказывается на её свойствах и функциях. Реакция взаимодействия с фосфорной кислотой называется фосфорилирование или дефосфорилирование и используется, например, для регулирования активности ферментов и изменения функциональной активности биомембран (проницаемости и др.).

Фосфопротеины необходимы для развития зародыша, плода, новорожденного, т.к. содержат оптимальный набор аминокислот, а фосфорная кислота используется для формирования скелета (связывание ионов Са 2+ ), для образования макроэргов – АТФ. АДФ и др., которые требуются в качестве источников энергии в реакциях синтеза, особенно интенсивно протекающих в растущем организме.

Нуклеопротеины – сложные белки, простетической группой которых являются нуклеотиды, и в первую очередь нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК. В качестве апопротеина выступают белки гистоны, реже протамины. Так как эти протеины положительно заряжены, а нуклеиновые кислоты – отрицательно, то связь, образуемая между ними, ионная. Множество октамеров гистонов, комплексируясь с полинуклеотидом, образует нуклеосомы, которые затем компактно укладываются в органоидах (рис. ).

В функциональном отношении они отвечают за хранение и передачу наследственной информации, и процессы биосинтеза белка.

Хромопротеины («цветные белки») своей окраской обязаны простетической группе – пигменту. В зависимости от строения различают следующие подклассы: гемопротеины, флавопротеины, родопсин.

Гемопротеины (красные) – сложные белки, простетической группой которых служит гем. Он представлен порфирином, состоящим из 4-х пиррольных колец, соединённых метеновыми мостиками. В центре располагается атом Fe 2+ (гем b) или Mg 2+ (гем а). Связь между апопротеином и небелковым компонентом координационная (донорно-акцепторная). Гемопротеины различаются по составу и структуре белка, обеспечивая разнообразие биофункций. Чаще всего встречается гем b (рис. ). Он входит в состав гемоглобина (Hb) и миоглобина, обеспечивающих связывание газов, транспорт их эритроцитами или накопление кислорода миоцитами. МицеллаHb состоит из четырёх полипептидных цепей и служит примером обладания биологическим свойством кооперативность (см. выше) – то есть у каждой последующей субъединицы сродство к кислороду выше предыдущей. Гемоглобин присоединяет кислород в условиях его высокого парциального давления и отдает соответственно в среде с низким содержанием этого газа. Сродство гемоглобина к монооксиду углерода больше, чем к кислороду, поэтому угарный газ (СО) может вытеснять кислород из оксигемоглобина. Образующийся карбоксигемоглобин не способен служить переносчиком кислорода, в тканях развивается гипоксия, опасная для клеток. Карбоксигемоглобин имеет вишнево-красную окраску, обусловливающую цвет лица людей, отравившихся диоксидом углерода, что позволяет легко диагностировать токсическое действие газа. Зародышевый гемоглобин F обладает более высоким сродством к кислороду, чем HbА взрослых людей. Благодаря этому возможен оптимальный перенос газа от матери к плоду.

Миоглобин – небольшой глобулярный белок (Mr 16500 Да); молекула его состоит из одной полипептидной цепи (153 а/к) и одного гема. Сродство к кислороду у данного гемопротеида значительно больше, чем у гемоглобина, поэтому он может принимать газ от последнего для сохранения или использования его в мышечных клетках.

Гем b является также структурной единицей ферментов каталазы и пероксидазы, обезвреживающих пероксиды, и цитохромов – митохондриальных белков, участвующих в переносе электронов от окисляемых веществ в конечном итоге на кислород за счёт своей способности изменять валентность железа.

Гем а встречается в растительных гемопротеинах и участвует в процессе фотосинтеза.

Флавопротеины (flavus — жёлтый). Их простетической группой являются активные формы витамина В2 (рибофлавин) – ФАД (флавинадениндинуклеотид), ФМН (флавинмононуклеотид). Классический пример данного вида белков оксидоредуктазы — ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции в клетке. В некоторые флавоноиды включены ионы металлов металлофлавопротеины и молекула гема – флавогемопротеины. Их типичными представителями, содержащими также негемовое железо, являются ксантинДГ, альдегидоксидаза, дигидрооротатДГ, ацил-КоА-ДГ. На долю последних приходится до 80 % митохондриальных белков, выполняющих важную роль в биоэнергетике клетки.

Родопсин (от греч. rhodos — пурпур и opsis — зрение) это белок, простетической группой которого служит активная форма витамина А – ретиналь. Апопротеин связан с ним иминной связью. Родопсин — основное светочувствительное вещество палочек сетчатки глаза. Его функция состоит в восприятии света в сумерках, т.е. отвечает за сумеречное зрение.

Металлопротеины – сложные белки, где роль небелкового компонента выполняют ионы металлов. Связь между ними ионная или координационная (донорно-акцепторная). Типичными представителями таких белков являются железосодержащие белки.

Ферритин. В его составе ионы Fe 3+ депонируются в клетках селезёнки, костного мозга, но богаче всего этим белком печень. Там может накапливаться до 700 мг железа, которое используется по мере надобности для синтеза гема. Трансферрин – растворимый в воде железопротеин, содержащий ещё олигосахариды (металлогликопротеин). Этот белок вырабатывается гепатоцитами и секретируется в кровь, где служит для транспорта катионов этого металла к клеткам других органов. Молекула трансферрина удерживает два иона железа, которые захватывает в кишечнике или местах распада гема, и осуществляет их перенос к местам депонирования и утилизации. Гемосидерин – это комплекс гликопротеина и ионов железа, необходимый для кумулирования избытка железа. Церулоплазмин аналогично трансферрину обеспечивает транспорт катионов металла, только восьми ионов меди.

Кроме того, многие ферменты в свой активный центр включают различные ионы металлов, выступающие в роли Ко-фактора: Zn 2+ — для алкогольдегидрогеназы (алкогольДГ), Mn 2+ — для аргиназы, Mg 2+ — для гексокиназы, Мо 2+ — для ксантинДГ и другие

Гликопротеины или гликоконъюгаты. В них простетическая группа представлена углеводными компонентами и связана с белком О-гликозидными (иногда N-гликозидными) связями. Небелковый компонент некоторых гликопротеидов редко бывает представлен одним моносахаридом; как правило, это олиго- или полисахаридные разветвлённые цепочки. Причём на долю углеводов может приходиться от 1 до 85%.

Исходя из вклада в общую копилку, выделяют два подкласса белков, содержащих углеводы: протеогликаны и гликопротеины. Между ними имеются существенные отличия:

не содержат уроновых кислот,

углеводные цепи состоят из 15 звеньев (не более),

источник