Белки входят в состав гормонов и ферментов

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция Примеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

источник

Какова роль ферментов и гормонов в организме человека?

Организм человека – уникальный механизм, в котором каждую секунду происходит огромное количество разных химических процессов. Все процессы взаимосвязаны между собой и обеспечивают непрерывную нормальную работу человеческого организма. Обмен веществ, синтез, регенерация клеток, самовосстановление и множество других реакций осуществляются благодаря поступлению жизненно необходимых веществ – минералов, ферментов, фосфолипидов, витаминов, углеводов, нуклеиновым кислотам. Все вещества принимают участие в биохимических реакциях и нормализируют работу внутренних органов и систем.

Для ускорения химических реакций необходимы ферменты . Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые ускоряют протекание всех химических реакций. Это катализаторы, которые способствуют перевариванию и распаду жиров, белков, сокращению мышц и проведению нервных импульсов. Также они принимают участие в обменных процессах и синтезе. Ферменты выполняют колоссальную роль для человеческого организма. Данные вещества выполняют функцию контроля во всех биохимических процессах. Без них совершенно невозможно существование любого живого организма.

Ферменты и гормоны

Вместе с ферментами в кровь поступают гормоны. Они также играют важную роль во всех процессах, которые происходят в человеческом организме. Основная роль гормонов – правильная настройка функционирования организма. Они необходимы для поддерживания гомеостаза и регулируют такие функции, как обмен веществ, рост, развитие, реакцию на изменение окружающей среды. Гормоны, как и ферменты, принимают участие в химических реакциях. Благодаря гормонам в организме происходит регулирование клеточной активности и укрепление костей.

Большинство гормонов действуют через ферментные системы, являясь при этом их активаторами. Они могут быть группами ферментов. Тесная функциональная связь между гормонами и ферментами проявляется практически во всех химических процессах. Несмотря на общность биологических регуляторов, есть отличительные черты данных веществ. Свою активность ферменты проявляют в клетках, где они синтезируются. Гормоны, в свою очередь, переносятся током крови к клеткам и тканям, которые ими стимулируются. Биохимическая функция гормонов значительно слабее, нежели функциональность ферментов. Но результат действия гормонов более заметен, нежели биоэффект ферментов.

Дефицит гормонов и ферментов в организме

Нехватка жизненно необходимых веществ сказываются негативно на работоспособности всего организма. При нехватке ферментов нарушаются обменные процессы в организме и все химические реакции. При недостаче гормонов также происходят значительные сбои в работе человеческого организма. В обоих случаях дефицит важных веществ провоцирует серьезные заболевания – сахарный диабет, грибковые болезни, болезни крови, аллергические заболевания, нарушения работы щитовидной железы и т.д.

Нехватка гормонов и ферментов может быть как врожденной, так и приобретенной. Врождённая форма передаётся внутриутробно по наследственности, заболеваниях матери, внутриутробных последствий (патологий, травм). Приобретенная форма может развиваться в любом возрасте. На нехватку жизненно необходимых веществ может повлиять различные заболевания, неправильное питание, вредные привычки.

Каждый человек, независимо от возраста должен следить за своим здоровье. Если не получается восполнить организм необходимыми вещества природным путем (употребляя продукты с их содержанием), на помощь придут биологически активные комплексы . БАДы широко используются в медицинской практике. Это универсальные добавки к пище, которые применяют в лечебных и профилактических целях.

источник

Белки и ферменты

МИНИСТЕРСТВО СЕЛЬСКОГО ХОЗЯЙСТВА Российской Федерации

«Воронежский государственный аграрный университет

Выполнил: студентка Э – 1 – 1а

Список использованной литературы . . . . . . . . . . . .22

Белки (протеины) – высоко молекулярные, азотосодержащие природные органические вещества, молекулы которых построены из аминокислот. Они являются основной структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание всех обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости… в природе существует примерно 1010 – 1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности: от вирусов до человека. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Белки также осуществляют энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Они входят в состав важнейших клеточных структур – органелл. Хотя органеллы содержат и другие вещества, белки особенно важны, они – основные структурообразователи и играют важнейшую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря организации различного рода белков биологические мембраны, покрывающие клетки, активно перенося в клетку или из нее молекулы и ионы. В частности транспорт катионов создает электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения. В двигательных аппаратах – мышечных волокнах – комплексы специфических белков осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу.

Деятельность белков во многом связана с разными веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются белки. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о белках, как основе биологической формы движения материи.

В структурном отношении молекулы белков бесконечно разнообразны – жесткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью. Все это создает необозримые функциональные потенции: поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который и послужил основой возникновения жизни на земле.

Белок – один из основных продуктов питания, как человека, так и животных. Они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов и гормонов.

Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру белков.

· Первичная структура: определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.

· Вторичная структура: в живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Спираль обычно свернута в клубок. Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи.

Положительные и отрицательно заряженные R-группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и другие участки белковой молекулы, несущие, например «водоотталкивающие» радикалы.

· Четвертичная структура: некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе они создают сложный белок, который обладает не только третичной, но и четвертичной структурой.

До сих пор нет единого принципа классификации белков. При делении всех известных белков на группы учитывают их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щелочность), происхождение и роль в организме.

1. простые – протеины, состоящие только из аминокислот. К ним относятся альбумины, глобулины, гистоны, глутелины, проламины, протамины и протеиноиды.

2. сложные – протеины в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения. К ним относят гликопротеиды (содержащие кроме аминокислот углеводы), липопротеиды (содержащие липиды, нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые кислоты), фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).

Физико-химические свойства белков:

Молекулы белка имеют массу от десятков тысяч до 1 миллиона и выше моль, так фермент рибонуклеаза имеет молярную массу 12700 моль, дыхательный пигмент улитки гемоцианин – 6600000 моль.

Элементарный состав большинства белков: 50,6 – 54,5% углерод, 6,5 – 7,3% водород, 21,5 – 23,5% кислород, 15 – 17,6% азот,

0,3 – 2,5% сера. В состав ряда белков входит и фосфор.

Сведения о молекулярной массе и ряде свойств молекул белка можно получить, исследуя их осаждение в ультрацентрифуге, диффузию, вязкость, растворимость и светорассеяние. Все белки с очень большой молярной массой состоят из более мелких частиц – субъединиц.

Растворимые белки это гидрофильные коллоиды, активно связывающие воду, их растворы обладают значительной вязкостью. Их растворимость варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни белки легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.д.

Молекулы белка не проходят через полупроницаемые мембраны, обладают слабой способностью к диффузии. Это амфотерные электролиты, так как они имеют свободные карбоксильные (кислотные) и аминные (основные) группы.

Белки имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры белка и реакции среды. В электрическом поле растворенные белки движутся (электрофорез), причем направление и скорость движения неодинаковы для различных белков.

Биологические функции белков:

С белками связано все многообразие функций организма, однако наиболее важными являются:

· транспортная: заключается в том что при участии белков происходит связывание и доставка различных веществ от одного органа к другому. Так белок эритроцитов крови – гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород необходимый для обеспечения жизненных процессов в тканях.

· Защитная: ее выполняют специфические белки (антитела), образующиеся в организме. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. Антитела обладают удивительным свойством: среди тысяч разнообразных белков они «узнают» только один белок – чужеродный и только с ним реагируют. Такой механизм сопротивления возбудителя заболевания называют иммунитетом. Чтобы предупредить заболевание, людям и животным вводят ослабленные или убитые бактерии либо вирусы (вакцины), которые не вызывают болезнь, но заставляют специальные клетки организма производить антитела против этих возбудителей. Если через некоторое время болезнетворная неослабленная бактерия попадает в организм, она встречает прочный защитный барьер из антител. Миллионы человеческих жизней спасены вакцинацией против оспы, бешенства, полиомиелита, желтой лихорадки и других болезней.

· Строительная: некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все аминокислоты, из которых строятся белки, используя для этого неорганические вещества: азот и углекислый газ воздуха, водород, полученный при расщеплении воды (за счет энергии света), неорганические вещества почвы. Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез 10 особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная структурная роль.

источник

Белковые гормоны: описание, свойства, функции и строение

Гормоны — мельчайшие элементы, вырабатываемые нашим организмом. Однако без них невозможно ни существование человека, ни прочих живых систем. В статье мы приглашаем вас познакомиться с одной их разновидностью — белковыми гормонами. Приведем особенности, функции и описание данных элементов.

Что такое гормоны?

Начнем с ключевого понятия. Слово произошло от греч. ὁρμάω — «возбуждаю». Это органические биологически активные вещества, которые вырабатываются собственными железами внутренней секреции организма. Поступая в кровь, связываясь с рецепторами определенных клеток, они регулируют физиологические процессы, обмен веществ.

Белковые гормоны (как и все иные) — это гуморальные (переносимые в крови) регуляторы конкретных процессов, происходящих в органах и их системах.

Самое широкое определение: химические сигнальные вещества, вырабатываемые одними клетками организма для влияния на другие части тела. Гормоны синтезируются и позвоночными, к которым мы с вами относимся (специальными эндокринными железами), и животными, что лишены традиционной кровеносной системы, и даже растениями.

Главные функции гормонов

Эти регуляторы, к которым относятся белковые гормоны, призваны осуществлять в организме целый ряд функций:

  • Стимуляция или подавление роста.
  • Смена настроения.
  • Стимуляция или подавления апоптоза — гибели старых клеток в организме.
  • Стимуляция и подавление функций защитной системы организма — иммунитета.
  • Регуляция метаболизма — обмена веществ.
  • Подготовка организма к активным действиям, физическим нагрузкам — от бега до борьбы и спаривания.
  • Подготовка живой системы к важному периоду развития или функционирования — половому созреванию, беременности, родам, угасанию.
  • Контроль репродуктивного цикла.
  • Регуляция чувства насыщения и чувства голода.
  • Вызов полового влечения.
  • Стимуляция выработки других гормонов.
  • Самая важная задача — это поддержание гомеостаза организма. То есть, постоянства его внутренней среды.

Разновидности гормонов

Раз мы выделяем белковые гормоны, значит, существует определенная градация этих биологически активных веществ. По классификации их разделяют на следующие группы, отличающиеся своим особым строением:

  • Стероиды. Это химические полициклические элементы, имеющие липидную (жировую) природу. В основе структуры — стерановое ядро. Именно оно ответственно за единство их полиморфного класса. Даже малейшие различия стерановой основы будут обуславливать различия свойств гормонов данной группы.
  • Производные жирных кислот. Эти соединения отличает высокая нестабильность. Оказывают местное воздействие на расположенные по соседству клетки. Второе название — эйкозаноиды. Разделяются на тромбоксаны, простагландины и лейкотриены.
  • Производные аминокислот. В частности, это все же производные элемента тирозина — адреналин, тироксин, норадреналин. Синтезируются (образуются, вырабатываются) щитовидной железой, надпочечниками.
  • Гормоны белковой природы. Сюда входят и белковые, и пептидные, оттого второе название — белково-пептидные. Это гормоны, что вырабатывает поджелудочная железа, а также гипофиз и гипоталамус. Среди них важно выделить инсулин, гормон роста, кортикотропин, глюкагон. С некоторыми из гормонов белково-пептидной природы мы познакомимся подробнее на протяжении статьи.

Белковая группа

Отличается среди всех перечисленных своей разнообразностью. Вот основные гормоны, ее «населяющие»:

  • Гипоталамусовые рилизинг-факторы.
  • Тропные гормоны, вырабатывающиеся аденогипофизом.
  • Регуляторные вещества, выделяемые эндокринной тканью поджелудочной железы, — глюкагон и инсулин. Последний отвечает за должный уровень глюкозы (сахара) в крови, регулирует ее поступление в клетки мускулатуры и печени, где вещество обращается в гликоген. Если инсулин не вырабатывается или выделяется организмом недостаточно, у человека развивается сахарный диабет. Глюкагон и адреналин схожи по своему действию. Они, напротив, повышают содержание сахара в кровяной массе, способствуя распаду гликогена в печени — при этом процессе и образуется глюкоза.
  • Гормон роста. Соматотропин ответственен и за рост скелета, и за увеличение массы тела живого существа. Его недостаток приводит к аномалии — карликовости, избыток — к гигантизму, акромегалии (непропорционально большим рукам, ступням, голове).

Синтез в гипофизе

Данный орган вырабатывает большую часть белково-пептидных гормонов:

  • Гонадотропный гормон. Стимулирует процессы в организме, связанные с размножением. Ответственен за образование половых гормонов в половых железах.
  • Соматомедин. Гормон роста.
  • Пролактин. Гормон белкового обмена, ответственен за функциональность молочных желез, а также за выработку ими казеина (белка молока).
  • Полипептидные низкомолекулярные гормоны. Эти соединения влияют уже не на дифференцировку клеток, а на определенные физиологические процессы организма. Например, вазопрессин и окситоцин регулируют артериальное давление, «следят» за работой сердца.

Синтез в поджелудочной железе

В данном органе происходит синтез белковых гормонов, контролирующих углеводный обмен в организме. Это уже упомянутые нами инсулин и глюкагон. Сама по себе данная железа — экзокринная. Она также вырабатывает ряд пищеварительных ферментов, которые затем поступают в двенадцатиперстную кишку.

Всего лишь 1 % ее клеток будет находиться в составе так называемых островков Лангерганса. К ним относятся две особые разновидности частиц, которые функционируют, как эндокринные железы. Именно они и вырабатывают альфа-клетки (глюкагон) и бета-клетки (инсулин).

Кстати, современные ученые уже отмечают, что действие инсулина не ограничивается стимуляцией обращения глюкозы в гликоген в клетках печени. Этот же гормон ответственен за некоторые процессы пролиферации и дифференцировки во всех клетках.

Синтез в почках

В данном органе вырабатывается только один вид — эритропоэтин. Функции белковых гормонов данной группы — регуляция дифференцировки эритроцитов в селезенке и костном мозге.

Что касается синтеза самой белковой группы, то это достаточно сложный процесс. В нем задействована нервная центральная система — она действует через рилизинг-факторы.

Еще в тридцатые годы прошлого века советским исследователем Завадовским М. М. была открыта система, которую он назвал «плюс-минус-взаимодействие». Хорош пример данного закона регуляции на основе синтеза тироксина в щитовидке и синтеза в гипофизе тиреотропного гормона. Что мы видим здесь? Плюс-действие в том, что тиреотропный гормон будет стимулировать выработку щитовидной железой тироксина. А каково же минус-действие? Тироксин, в свою очередь, подавляет выработку гипофизом тиреотропного гормона.

В результате регуляции «плюс-минус-взаимодействие» мы отмечаем поддержание в крови постоянного обмена тироксина. При его недостатке деятельность щитовидки будет стимулироваться, а при избытке — подавляться.

Действие белковой группы

Давайте проследим теперь за действием белковых гормонов:

  1. Сами по себе они не проникают в клетку-мишень. Элементы находят на ее поверхности специальные белковые рецепторы.
  2. Последние «узнают» гормон и определенным образом связываются с ним.
  3. Связка будет, в свою очередь, активировать фермент, находящийся на внутренней стороны мембраны клетки. Его название — аденилатциклаза.
  4. Данный фермент начинаем превращать АТФ в циклическую АМФ (цАМФ). В иных случаях подобным образом из ГТФ получается цГМФ.
  5. цГМФ или цАМФ далее проследует в клеточное ядро. Там она будет активировать особые ядерные ферменты, фосфорилирующие белки — негистоновые и гистоновые.
  6. Итог — активация определенного набора генов. Например, в половых клетках начинают работать те, что ответственны за выработку стероидов.
  7. Последний этап всего описанного алгоритма — соответствующая дифференцировка.

Инсулин

Инсулин — белковый гормон, известный практически каждому человеку. И не случайно — он самый изученный на сегодня.

Ответственен за многогранное влияние на обмен веществ практически во всех тканях организма. Однако главное его предназначение — регуляция концентрации глюкозы в крови:

  • Увеличивает проницаемость плазматической клеточной массы для глюкозы.
  • Активирует ключевые фазы, ферменты гликолиза — процесса окисления глюкозы.
  • Стимулирует образование из глюкозы гликогена в специальных клетках мышц и печени.
  • Усиливает синтез белков и жиров.
  • Подавляет активную деятельность ферментов, расщепляющих жиры и белки. Иными словами, обладает и анаболическим, и антикатаболическим эффектом.

Абсолютная недостаточность инсулина приводит к развитию сахарного диабета первого типа, относительная недостаточность — к развитию диабета второго типа.

Молекулу инсулина образуют две полипептидные цепи, имеющие 51 аминокислотный осадок: А — 21, В — 30. Их соединяют два дисульфидных мостика через цистеиновые остатки. Третья дисульфидная связь располагается в А-цепи.

Инсулин человека отличается от инсулина свиньи всего одним аминокислотным остатком, от бычьего — тремя.

Гормон роста

Соматотропин, СТГ, соматотропный гормон — это все его названия. Гормон роста вырабатывается передней долей гипофиза. Его относят к полипептидным гормонам — также в этой группе пролактин и лактоген плацентарный.

Основное действие следующее:

  • У детей, подростков, молодых людей — ускорение линейного роста за счет удлинения трубчатых длинных костей конечностей.
  • Мощное антикатаболическое и анаболическое действие.
  • Усиление синтеза белка и торможение его распада.
  • Способствуют уменьшению отложений подкожных запасов жира.
  • Усиливает сгорание жира, стремится выровнять соотношение мышечной и жировой массы.
  • Повышает уровень глюкозы в крови, выступая антагонистом инсулина.
  • Участвует в углеводном обмене.
  • Воздействие на островковые участки поджелудочной железы.
  • Стимуляция поглощения костной тканью кальция.
  • Иммуностимуляция.

Кортикогормон

Другие названия — адренокортикотропный гормон, кортикотропин, кортикотропный гормон и проч. Состоит из 39-ти аминокислотных остатков. Вырабатывается базофильными клетками передней части гипофиза.

  • Контроль за синтезом и секрецией гормонов коры надпочечников, пучковой области. Его мишени — кортизон, кортизол, кортикостерон.
  • Попутно стимулирует образование эстрогенов, андрогенов, прогестерона.

Белковая группа — одна из важных в семействе гормонов. Является самой разнообразной по функциям, областям синтеза.

источник