Белок входит в состав ферментов гормонов

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Функция Примеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

источник

Какова роль ферментов и гормонов в организме человека?

Организм человека – уникальный механизм, в котором каждую секунду происходит огромное количество разных химических процессов. Все процессы взаимосвязаны между собой и обеспечивают непрерывную нормальную работу человеческого организма. Обмен веществ, синтез, регенерация клеток, самовосстановление и множество других реакций осуществляются благодаря поступлению жизненно необходимых веществ – минералов, ферментов, фосфолипидов, витаминов, углеводов, нуклеиновым кислотам. Все вещества принимают участие в биохимических реакциях и нормализируют работу внутренних органов и систем.

Для ускорения химических реакций необходимы ферменты . Ферменты представляют собой белковые молекулы, которые ускоряют протекание всех химических реакций. Это катализаторы, которые способствуют перевариванию и распаду жиров, белков, сокращению мышц и проведению нервных импульсов. Также они принимают участие в обменных процессах и синтезе. Ферменты выполняют колоссальную роль для человеческого организма. Данные вещества выполняют функцию контроля во всех биохимических процессах. Без них совершенно невозможно существование любого живого организма.

Ферменты и гормоны

Вместе с ферментами в кровь поступают гормоны. Они также играют важную роль во всех процессах, которые происходят в человеческом организме. Основная роль гормонов – правильная настройка функционирования организма. Они необходимы для поддерживания гомеостаза и регулируют такие функции, как обмен веществ, рост, развитие, реакцию на изменение окружающей среды. Гормоны, как и ферменты, принимают участие в химических реакциях. Благодаря гормонам в организме происходит регулирование клеточной активности и укрепление костей.

Большинство гормонов действуют через ферментные системы, являясь при этом их активаторами. Они могут быть группами ферментов. Тесная функциональная связь между гормонами и ферментами проявляется практически во всех химических процессах. Несмотря на общность биологических регуляторов, есть отличительные черты данных веществ. Свою активность ферменты проявляют в клетках, где они синтезируются. Гормоны, в свою очередь, переносятся током крови к клеткам и тканям, которые ими стимулируются. Биохимическая функция гормонов значительно слабее, нежели функциональность ферментов. Но результат действия гормонов более заметен, нежели биоэффект ферментов.

Дефицит гормонов и ферментов в организме

Нехватка жизненно необходимых веществ сказываются негативно на работоспособности всего организма. При нехватке ферментов нарушаются обменные процессы в организме и все химические реакции. При недостаче гормонов также происходят значительные сбои в работе человеческого организма. В обоих случаях дефицит важных веществ провоцирует серьезные заболевания – сахарный диабет, грибковые болезни, болезни крови, аллергические заболевания, нарушения работы щитовидной железы и т.д.

Нехватка гормонов и ферментов может быть как врожденной, так и приобретенной. Врождённая форма передаётся внутриутробно по наследственности, заболеваниях матери, внутриутробных последствий (патологий, травм). Приобретенная форма может развиваться в любом возрасте. На нехватку жизненно необходимых веществ может повлиять различные заболевания, неправильное питание, вредные привычки.

Каждый человек, независимо от возраста должен следить за своим здоровье. Если не получается восполнить организм необходимыми вещества природным путем (употребляя продукты с их содержанием), на помощь придут биологически активные комплексы . БАДы широко используются в медицинской практике. Это универсальные добавки к пище, которые применяют в лечебных и профилактических целях.

источник

Будь здоров!

Белковый обмен

Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты — вещества, имеющие в своем составе неизменяемые части. В состав белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы.

Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. Их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.

Белки синтезируются в живых организмах и выполняют в них определенные функции. В белках встречается 20 видов различных аминокислот, некоторые из которых человек синтезировать не может, он получает их от растений, которые могут синтезировать все аминокислоты.

Именно до аминокислот расщепляются белки в пищеварительном тракте. Из этих аминокислот, поступающих в клетки организма, строятся его новые белки.

В любой клетке есть сотни белковых молекул, выполняющих различные функции. Кроме того, белки имеют видовую специфичность. Это означает, что каждый вид организмов обладает белками, не встречающимися у других видов. Это создает серьезные трудности при пересадке органов и тканей от одного человека к другому, при прививках одного вида растений на другой и т.д.

Функции белков

  • Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
  • Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
  • Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь — белки принимают участие в свёртывании крови.
  • Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав ядер, цитоплазмы и клеточных мембран. Белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия. Белки входят в состав костей.
  • Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
  • Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их переносчиками в организме (гормонами). Следует помнить, что не все гормоны являются белками.
  • Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры. Белки способны к биологическому окислению с выделением энергии, которая может быть использована организмом.

Роль белков

Белки в организме выполняют в основном пластическую функцию. Они входят в состав ферментов, гормонов, регулируют различные процессы в организме, осуществляют защитные функции, определяют видовую и индивидуальную особенности организма. Кроме того, белки используют в качестве энергетического материала, недостаточное обеспечение ими приводит к потере внутренних белков.

Белки участвуют в построении и обновлении клеток, ускоряют в них биохимические реакции. Белки — строители и ускорители. Белки — стимуляторы умственной деятельности.

Если белков мало, страдает центральная нервная система, плохо работают железы внутренней секреции, печень, да и другие внутренние органы, падает иммунитет, мы неспособны долго работать ни физически, ни умственно. А молодой организм вообще может перестать расти, его общее развитие резко замедляется!

Если белков слишком много — это тоже плохо! При этом происходят сбои в обмене веществ, в процессах возбуждения и торможения коры головного мозга.

  • Мясо, р ыба, грибы, яйца;
  • Сыр, м олоко, т ворог ;
  • Гречневая и овсяная крупы, р ис, фасоль;
  • Хлеб;
  • Орехи;
  • Горох, соя;
  • Картофель.

Обмен белков

В ходе подготовительной стадии обмена, пищевые белки, сначала расщепляются в желудке пепсином, а затем в двенадцатиперстной кишке ферментом поджелудочной железы трипсином до аминокислот. Аминокислоты через кровеносные капилляры ворсинок поступают в печень. Здесь избыточные аминокислоты теряют свой азот и превращаются в жиры и углеводы.

В клетках из аминокислот строятся белки тела. В свою очередь аминокислоты являются не только источником синтеза новых структурных белков, ферментов, веществ гормональной, белковой, пептидной природы и других, но и источником энергии. Характеристика белков, входящих в состав пищи, зависит как от энергетической ценности, так и от спектра аминокислот.

Белковый обмен направлен на использование и преобразование аминокислот белков в организме человека. Организму нужны не белки из пищи, как таковые, а содержащиеся в них аминокислоты.

При переваривании пищи съеденные белки распадаются на аминокислоты, которые всасываются в кровь и из крови поступают в каждую клетку организма. Здесь они частично идут на строительство собственных белков, а частично сжигаются для получения АТФ.

Уровень содержания аминокислот в крови регулирует печень. В печени происходит разложение излишка аминокислот. Из образовавшегося аммиака синтезируется мочевина, которая затем выводится почками и кожей.

Остатки аминокислот используются, как энергетический материал, и преобразуются в глюкозу, избыток которой превращается в гликоген. В клетках белки распадаются до углекислого газа, воды, мочевины, мочевой кислоты и др. Они выводятся из организма.

Белки используются в организме в первую очередь в качестве пластических материалов. Потребность в белке определяется тем его минимальным количеством, которое будет уравновешивать его потери организмом.

Обновление и распад белка. Белки находятся в состоянии непрерывного обмена и обновления. В организме здорового взрослого человека количество распавшегося за сутки белка равно количеству вновь синтезированного. Скорость распада и обновления белков организма различна – от нескольких минут до 180 суток (в среднем 80 суток).

При этом многие белки у одного и того же организма обновляются с разной скоростью. Намного медленнее обновляются мышечные белки. Белки плазмы крови у человека имеют период полураспада около 10 суток, а гормоны белково-пептидной природы живут всего несколько минут.

Источником свободных аминокислот в первую очередь являются белки плазмы, ферментные белки, белки печени, слизистой оболочки кишечника и мышц, что позволяет длительное время поддерживать без потерь обновление белков мозга и сердца.

У человека за сутки подвергаются разрушению и синтезу около 400 г белка. Причем около 70 % образовавшихся свободных аминокислот снова идет на синтез нового белка, около 30 % превращается в энергию и должно пополняться экзогенными аминокислотами из пищи.

Десять аминокислот из 20 (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, аргинин и гистидин) в случае их недостаточного поступления с пищей не могут быть синтезированы в организме и называются незаменимыми. Другие десять аминокислот заменимы, так как могут синтезироваться в организме. Те и другие очень важны для организма.

Белки, содержащие полный набор незаменимых аминокислот, называются биологически полноценными. В сутки в организм взрослого человека должно поступать с едой около 70—90 г белка (1 г на 1 кг массы тела), причем 30 г белка должно быть растительного происхождения.

Из аминокислот, полученных в процессе пищеварения, синтезируются специфические для данного вида, организма и для каждого органа белки. Часть аминокислот используются как энергетический материал, т. е. подвергаются расщеплению.

Азотистый баланс. О количестве белка, подвергшегося распаду за сутки, судят по количеству азота, выводимого из организма человека. В 100 г белка содержится 16 г азота. Таким образом, выделение организмом 1 г азота соответствует распаду 6,25 г белка.

За сутки из организма взрослого человека выделяется около 3,7 г азота, т. е. масса разрушившегося белка составляет 3,7 х 6,25 = 23 г, или 0,028 – 0,075 г азота на 1 кг массы тела в сутки (коэффициент изнашивания Рубнера).

Если количество азота, поступающего в организм с пищей, равно количеству азота, выводимого из организма, то организм находится в состоянии азотистого равновесия.

Если в организм поступает азота больше, чем выделяется, то это свидетельствует о положительном азотистом балансе (ретенция азота). Он возникает при увеличении массы мышечной ткани (интенсивные физические нагрузки), в период роста организма, беременности, во время выздоровления после тяжелого заболевания.

Состояние, при котором количество выводимого из организма азота превышает его поступление в организм, называют отрицательным азотистым балансом. Оно возникает при питании неполноценными белками, когда в организм не поступают какие-либо из незаменимых аминокислот, при белковом или полном голодании.

Необходимо потребление не менее 0,75 г белка на 1 кг массы тела в сутки, что для взрослого здорового человека массой 70 кг составляет не менее 52,5 г полноценного белка. Для надежной стабильности азотистого баланса рекомендуется принимать с пищей 85 – 90 г белка в сутки.

У детей, беременных и кормящих женщин эти нормы должны быть выше. Дети, которые растут, нуждаются в дополнительном количестве белков (4-5 г на 1 кг массы тела в сутки). Младшие школьники 6-7 лет в среднем должны употреблять до 70 г чистого белка в сутки, старше 7 лет — 75-80 г.

Важно, чтобы дети получали только оптимальное количество полноценных белков. При излишках белковой пищи у детей исчезает аппетит, нарушается кислотно-щелочной баланс, увеличивается выведение азота с мочой и калом.

Количество поступающего белка зависит и от выполняемой физической нагрузки. При средней нагрузке человек должен получать 100—120 г белка в сутки, а при тяжелой физической работе количество белка возрастает до 150 г.

Разрушение белков в организме и выведение азота с мочой не прекращается даже при отсутствии белков в пище. При безбелковой диете за сутки разрушается примерно 331 мг собственных белков на 1 кг массы тела. Для человека с массой тела 70 кг это составляет 23.2 г и называется «коэффициентом износа».

Таким образом, количество белков в составе пищи, необходимых для покрытия коэффициента износа за сутки в среднем составляет 23-25 г и называется белковым минимумом. Для нормального функционирования организма взрослых людей необходим белковый оптимум, который достигается при употреблении 100-110 г белка в сутки (при значительных физических нагрузках-до 130-140 г).

Регуляция белкового обмена

На регуляцию белкового обмена влияют нервная система, гормоны гипофиза (соматотропный гормон), щитовидной железы (тироксин), надпочечников (глюкокортикоиды).

Центр регуляции белкового обмена расположен в гипоталамусе промежуточного мозга. Активность нейросекреторных клеток этого центра передается в гипофиз, а тот, в свою очередь, своими гормонами влияет на обмен веществ и на активность других желез.

Так, например, соматотропный гормон гипофиза (гормон роста) задерживает белки (азот) в организме и стимулирует рост размеров и массы всех органов.

Гормоны щитовидной железы (тироксин и трийодтиронин) стимулируют синтез белка и рост тканей. Гормоны надпочечников (гидрокортизон и кортикостерон) стимулируют синтез белков в печени и способствуют его распаду в мышечной и лимфоидных тканях, то есть регулируют обменные процессы.

Пищевая ценность белка

Пищевая ценность белка обеспечивается наличием незаменимых аминокислот, углеводородные скелеты которых не могут синтезироваться в организме человека, и они соответственно должны поступать с пищей. Они также являются основными источниками азота. Суточная потребность в белках 80–100г, половина из которых, должна быть животного происхождения.

Потребность в белке – это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается физиологическое состояние организма с одной стороны, а с другой стороны, свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависит переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов:

  • Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке.
  • Второй компонент определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Белки животного происхождения содержат полный набор незаменимых аминокислот. Однако, наряду с целым рядом преимуществ белки имеют и недостатки, главными из которых являются достаточно токсичные продукты катаболизма (аммиак, продукты гниения белков в толстом кишечнике) и довольно сложные пути метаболизма.

источник